مقاله درمورد- آنزیم 23 ص

لینک دانلود و خرید پایین توضیحات

فرمت فایل word  و قابل ویرایش و پرینت

تعداد صفحات: 21

آنزیم

مهمترین گروه از پروتئینها هستند که انجام واکنشهای بیوشیمیایی و سرعت بخشیدن به آنها را بر عهده دارند و به همین دلیل این ترکیبات کاتالیزگرهای زیستی نامیده می‌شوند که به عنوان کاتالیزگرهای یاخته‌ای نیز معروفند.

مقدمه

آنزیمها ترکیباتی هستند که می‌توانند سرعت واکنش را تا حدود 107 برابر افزایش دهند. آنزیم مانند یک کاتالیزگر غیر آلی میزان واکنش را با پایین آوردن انرژی فعال سازی واکنش لازم برای انجام واکنش تسریع می‌کند و برخلاف آن انرژی فعال سازی را با جایرگزین کردن یک سد انرژی فعال سازی بزرگ با یک سد انرژی سازی کوچک پایین می‌آورد. انجام سریع یک واکنش در موقعیت آزمایشگاهی به شرایط ویژه‌ای مانند دما و فشار بالا نیاز دارد. لذا باید در یاخته که شرایط محیطی در آن کاملا ثابت است و انجام چنین واکنشهایی بسیار کند است، مکانیسمی دقیق وجود داشته باشد. این عمل بوسیله آنزیمها صورت می‌گیرد.کاتالیزورها در واکنشها بدون تغییر می‌مانند، ولی آنزیمها مانند سایر پروتئین‌ها تحت شرایط مختلف پایدار نمی‌مانند. این مواد در اثر حرارت بالا و اسیدها و قلیاها تغییر می‌کنند. کاتالیزورها تاثیری در تعادل واکنش برگشت پذیر ندارند، بلکه فقط سرعت واکنش را زدیاد می‌کنند تا به تعادل برسند. آنزیم‌ها با کاهش انرژی فعال سازی (activation) سرعت واکنش شیمیایی را افزایش می‌دهند.

آنزیمها مولکولهای پروتئینی هستند که دارای یک یا چند محل نفوذ سطحی (جایگاههای فعال) هستند که سوبسترا یعنی ماده‌ای که آنزیم بر آن اثر می‌کند، به این نواحی متصل می‌شود. تحت تاثیر آنزیمها ، سوبسترا تغییر می‌کند و به یک یا تعدادی محصول تبدیل می‌شود.

تاریخچه

کشف آنزیمها در واقع به پژوهشهای وسیع پاپن و پرسوز وابسته بود. آنان در سال 1833 موفق شدند از جو سبز شده ترکیبی را به نام مالت کشف کنند که نشاسته را به قند مبدل می‌ساخت و این ترکیب را دیاستاز نامیدند که امروزه به نام آنزیم آمیلاز معروف است. چند سال بعد شوان برای نخستین بار آنزیم پپسین را که موجب گوارش گوشت می‌شد، کشف کرد و همین طور ادامه پیدا کرد اما وکونه نخستین کسی بود که آنزیم را بجای دیاستاز بکار برد.

سیر تحولی و رشد

بیشتر تاریخ بیوشیمی ، تاریخ تحقیق آنزیمی است. کاتالیز بیولوژیکی برای اولین بار در اواخر قرن 18 طی مطالعات انجام شده بر روی هضم گوشت توسط ترشحات معده انجام شد. بعد بوسیله تبدیل نشاسته به قندهای ساده توسط بزاق ادامه یافت. « لویی پاستور » گفت که تخمیر قند به الکل توسط مخمر بوسیله خمیر مایه کاتالیز می‌شود.

بعد از پاستور ، « ادوارد بوخنر » ثابت کرد که تخمیر توسط مولکولهایی تسریع می‌گردد که بعد از جدا شدن از سلولها ، همچنان فعالیت خود را ادامه می‌دهند. « فردریک کوهن » این مولکولها را "آنزیم" نامید.

جداسازی و کریستالیزه کردن آنزیم « اوره آز » در سال 1926 توسط « جیمز سامند » منجر به رفع موانع در مطالعات اولیه آنزیم شناسی گردید.

ساختار آنزیمها

آنزیمها ماهیتی پروتئینی دارند و ساختار بعضی ساده یعنی از یک زنجیره پلی پپتیدی ساخته شده‌اند و بعضی الیگومر هستند. ساختار بعضی از آنزیمها منحصرا از واحدهای اسید آمینه تشکیل یافته اما برخی دیگر برای فعالیت خود نیاز به ترکیبات غیر پروتئینی دارند که به نام گروه پروستتیک معروف است و این گروه می‌تواند یک فلز یا یک کو آنزیم باشد و با آنزیم اتصال محکمی را برقرار می‌کنند. بخش پروتئینی آنزیم (بدون گروه پروستتیک) آپوآنزیم نام دارد و مجموع آنزیم فعال از نظر کاتالیزوری و کوفاکتور مربوطه هولوآنزیم نام دارد.

طبقه بندی آنزیمها

آنزیمها را از نظر فعالیت کاتالیزی به شش گروه اصلی تقسیم می‌کنند.

اکسید و ردوکتازها :

واکنشهای اکسید و احیا (اکسایش – کاهش) را کاتالیز می‌کند (دهیدروژناز).

ترانسفرازها : انتقال عوامل ویژه‌ای مانند آمین ، فسفات و غیره را از مولکولی به مولکول دیگر به عهده دارند و مانند آمینو ترانسفرازها که در انتقال گروه آمین فعال هستند.

هیدرولازها : واکنشهای آبکانتی را کاتالیز می‌کنند. مانند پپتیدازها که موجب شکسته شدن پیوند پپتیدی می‌شوند.

لیازها : موجب برداشت گروه ویژه‌ای از مولکول می‌شوند. مانند دکربوکسیلازها که برداشت دی‌اکسید کربن را برعهده دارند.

ایزومرازها : واکنشهای تشکیل ایزومری را کاتالیز می‌کنند. مانند راسه ماز که از L- آلانین ترکیب ایزومریD- آلانین را می‌سازد.

لیگازها : آنزیمهایی هستند که باعث اتصال دو مولکول به یکدیگر و ایجاد پیوند کووالانسی بین آنها می‌شوند. مانند استیل کوآنزیم A سنتتاز که موجب سنتز استیل کوآنزیم A می‌گردد.

تحقیق درباره: آنزیم کاتالاز

لینک دانلود و خرید پایین توضیحات

فرمت فایل word  و قابل ویرایش و پرینت

تعداد صفحات: 2

به نام خدا

آنزیم کاتالاز

پراکسی زوم ها اندامکهای کوچکی هستند که در سال 1965 شناسایی شدند . به لیزوزوم ها بسیار شبیه هستند و قطری حدود نیم میکرو متر دارند . پر ااکسی زوم ها دارای آنزیم های اکسید کننده هستند و بسیاری از اسید های چرب و اسید های آمینه را تجزیه می کنند . در نتیجه واکنشهای اکسایشی٬ اب اکسیژنه ایجاد می شودکه خود قادر به اکسید کردن بسیاری از مواد دیگر است . پراکسی زوم ها حاوی آنزیم کاتالاز نیز هستند که اب اکسیژنه را به اب و اکسیژن تبدیل می کند . عمل این انزیم حیاتی است ٬ زیرا اب اکسیژ نه در غلظت بالا برای سلول خطر ناک است . واکنشهای اکسایشی مواد در سلولهای کبد و کلیه که مراکز سم زدایی بدن هستند ٬ اهمیت خاصی دارند . اکثر مواد سمی نظیر ا لکل و دارو های مختلف از جریان خون وارد این دو. عضو شده و توسط انزیم های موجود در سلولهای انها اکسیده و خنثی می شوند .

باکتریها هم به هنگام متابولیسم طبیعی و هم در مواجهه با شرایط بیرونی، در معرض H2O2 قرار می‌گیرند. این ماده یک اکسیدکننده قوی است و بطور مستقیم یا غیرمستقیم باعث صدمه‌زدن به ماکروملکولهای سلول می‌گردد. کاتالاز با تجزیه H2O2 دفاع در مقابل آن را به عهده دارد. هدف از این مطالعه، تخلیص و بررسی خواص کینتیکی این آنزیم در دو باکتری گرم منفی سالمونلاتیفی موریوم و پاراکوکوس دنیتریفیکانس می‌باشد. کاتالاز سالمونلا دارای باندهای 404 نانومتر در ناحیه گاما و 540، 586 و 629 نانومتر در ناحیه آلفا می‌باشد. کاتالاز پاراکوکوس دارای باند 410 نانومتر در ناحیه گاما و 544 و 626 نانومتر در ناحیه آلفا می‌باشد. نحوه فالیت آنزیم خالص شده از سالمونلاتیفی مانند سه مرحله‌ایی بودن تغییر کاهش جذب ، H2O2، پروفیل pH در غلظت‌های مختلف و اثر غلظت بالای آب اکسیژنه، نشان داد که در این نمونه احتمالا دو نوع کاتالاز وجود دارد. یک آنزیم فقط فعالیت کاتالازی دارد و دارای فعالیت ماکزیمم در pH 7، Km 34/5mM، k 97 x 10 -3 sec -1 و kcat 940 lit/min می‌باشد. آنزیم دیگر علاوه بر فعالیت کاتالازی، دارای فعالیت پراکسیدازی روی دیانیزدین می‌باشد. فعالیت کاتالازی دارای فعالیت ماکزیمم در pH 6، km 2/2 mM، k 101 x 10 -3 sec -1 و lit/min kcat 130 می‌باشد. فعالیت پراکسیدازی دارای فعالیت ماکزیمم در pH بین 4/5 و 5 و Km 1/3 mM برای دیانیزیدین می‌باشد. کاتالاز - پراکسیداز برخلاف کاتالاز توسط اتانل ˆ کلروفرم و غلظت 20 mM آب اکسیژننه غیرفعال می‌گردد. فعالیت کاتالاز هفت برابر فعالیت کاتالاز - پراکسیداز می‌باشد. آنزیمم خالص شده از پاراکوکوس فقط فعالیت کاتالازی دارد. دارای فعالیت ماکزیمم در pH 7، km 7mM، k 1/82 x 10 -3 sec -1 و kcat 205lit/min می‌باشد

برگرفته از پایگاه های علمی پزوهشگاهی اطلاعات و مدارک علمی ایران

تحقیق. آنزیم 23 ص

لینک دانلود و خرید پایین توضیحات

فرمت فایل word  و قابل ویرایش و پرینت

تعداد صفحات: 21

آنزیم

مهمترین گروه از پروتئینها هستند که انجام واکنشهای بیوشیمیایی و سرعت بخشیدن به آنها را بر عهده دارند و به همین دلیل این ترکیبات کاتالیزگرهای زیستی نامیده می‌شوند که به عنوان کاتالیزگرهای یاخته‌ای نیز معروفند.

مقدمه

آنزیمها ترکیباتی هستند که می‌توانند سرعت واکنش را تا حدود 107 برابر افزایش دهند. آنزیم مانند یک کاتالیزگر غیر آلی میزان واکنش را با پایین آوردن انرژی فعال سازی واکنش لازم برای انجام واکنش تسریع می‌کند و برخلاف آن انرژی فعال سازی را با جایرگزین کردن یک سد انرژی فعال سازی بزرگ با یک سد انرژی سازی کوچک پایین می‌آورد. انجام سریع یک واکنش در موقعیت آزمایشگاهی به شرایط ویژه‌ای مانند دما و فشار بالا نیاز دارد. لذا باید در یاخته که شرایط محیطی در آن کاملا ثابت است و انجام چنین واکنشهایی بسیار کند است، مکانیسمی دقیق وجود داشته باشد. این عمل بوسیله آنزیمها صورت می‌گیرد.کاتالیزورها در واکنشها بدون تغییر می‌مانند، ولی آنزیمها مانند سایر پروتئین‌ها تحت شرایط مختلف پایدار نمی‌مانند. این مواد در اثر حرارت بالا و اسیدها و قلیاها تغییر می‌کنند. کاتالیزورها تاثیری در تعادل واکنش برگشت پذیر ندارند، بلکه فقط سرعت واکنش را زدیاد می‌کنند تا به تعادل برسند. آنزیم‌ها با کاهش انرژی فعال سازی (activation) سرعت واکنش شیمیایی را افزایش می‌دهند.

آنزیمها مولکولهای پروتئینی هستند که دارای یک یا چند محل نفوذ سطحی (جایگاههای فعال) هستند که سوبسترا یعنی ماده‌ای که آنزیم بر آن اثر می‌کند، به این نواحی متصل می‌شود. تحت تاثیر آنزیمها ، سوبسترا تغییر می‌کند و به یک یا تعدادی محصول تبدیل می‌شود.

تاریخچه

کشف آنزیمها در واقع به پژوهشهای وسیع پاپن و پرسوز وابسته بود. آنان در سال 1833 موفق شدند از جو سبز شده ترکیبی را به نام مالت کشف کنند که نشاسته را به قند مبدل می‌ساخت و این ترکیب را دیاستاز نامیدند که امروزه به نام آنزیم آمیلاز معروف است. چند سال بعد شوان برای نخستین بار آنزیم پپسین را که موجب گوارش گوشت می‌شد، کشف کرد و همین طور ادامه پیدا کرد اما وکونه نخستین کسی بود که آنزیم را بجای دیاستاز بکار برد.

سیر تحولی و رشد

بیشتر تاریخ بیوشیمی ، تاریخ تحقیق آنزیمی است. کاتالیز بیولوژیکی برای اولین بار در اواخر قرن 18 طی مطالعات انجام شده بر روی هضم گوشت توسط ترشحات معده انجام شد. بعد بوسیله تبدیل نشاسته به قندهای ساده توسط بزاق ادامه یافت. « لویی پاستور » گفت که تخمیر قند به الکل توسط مخمر بوسیله خمیر مایه کاتالیز می‌شود.

بعد از پاستور ، « ادوارد بوخنر » ثابت کرد که تخمیر توسط مولکولهایی تسریع می‌گردد که بعد از جدا شدن از سلولها ، همچنان فعالیت خود را ادامه می‌دهند. « فردریک کوهن » این مولکولها را "آنزیم" نامید.

جداسازی و کریستالیزه کردن آنزیم « اوره آز » در سال 1926 توسط « جیمز سامند » منجر به رفع موانع در مطالعات اولیه آنزیم شناسی گردید.

ساختار آنزیمها

آنزیمها ماهیتی پروتئینی دارند و ساختار بعضی ساده یعنی از یک زنجیره پلی پپتیدی ساخته شده‌اند و بعضی الیگومر هستند. ساختار بعضی از آنزیمها منحصرا از واحدهای اسید آمینه تشکیل یافته اما برخی دیگر برای فعالیت خود نیاز به ترکیبات غیر پروتئینی دارند که به نام گروه پروستتیک معروف است و این گروه می‌تواند یک فلز یا یک کو آنزیم باشد و با آنزیم اتصال محکمی را برقرار می‌کنند. بخش پروتئینی آنزیم (بدون گروه پروستتیک) آپوآنزیم نام دارد و مجموع آنزیم فعال از نظر کاتالیزوری و کوفاکتور مربوطه هولوآنزیم نام دارد.

طبقه بندی آنزیمها

آنزیمها را از نظر فعالیت کاتالیزی به شش گروه اصلی تقسیم می‌کنند.

اکسید و ردوکتازها :

واکنشهای اکسید و احیا (اکسایش – کاهش) را کاتالیز می‌کند (دهیدروژناز).

ترانسفرازها : انتقال عوامل ویژه‌ای مانند آمین ، فسفات و غیره را از مولکولی به مولکول دیگر به عهده دارند و مانند آمینو ترانسفرازها که در انتقال گروه آمین فعال هستند.

هیدرولازها : واکنشهای آبکانتی را کاتالیز می‌کنند. مانند پپتیدازها که موجب شکسته شدن پیوند پپتیدی می‌شوند.

لیازها : موجب برداشت گروه ویژه‌ای از مولکول می‌شوند. مانند دکربوکسیلازها که برداشت دی‌اکسید کربن را برعهده دارند.

ایزومرازها : واکنشهای تشکیل ایزومری را کاتالیز می‌کنند. مانند راسه ماز که از L- آلانین ترکیب ایزومریD- آلانین را می‌سازد.

لیگازها : آنزیمهایی هستند که باعث اتصال دو مولکول به یکدیگر و ایجاد پیوند کووالانسی بین آنها می‌شوند. مانند استیل کوآنزیم A سنتتاز که موجب سنتز استیل کوآنزیم A می‌گردد.

آنزیم 23 ص

لینک دانلود و خرید پایین توضیحات

فرمت فایل word  و قابل ویرایش و پرینت

تعداد صفحات: 23

آنزیم

مهمترین گروه از پروتئینها هستند که انجام واکنشهای بیوشیمیایی و سرعت بخشیدن به آنها را بر عهده دارند و به همین دلیل این ترکیبات کاتالیزگرهای زیستی نامیده می‌شوند که به عنوان کاتالیزگرهای یاخته‌ای نیز معروفند.

مقدمه

آنزیمها ترکیباتی هستند که می‌توانند سرعت واکنش را تا حدود 107 برابر افزایش دهند. آنزیم مانند یک کاتالیزگر غیر آلی میزان واکنش را با پایین آوردن انرژی فعال سازی واکنش لازم برای انجام واکنش تسریع می‌کند و برخلاف آن انرژی فعال سازی را با جایرگزین کردن یک سد انرژی فعال سازی بزرگ با یک سد انرژی سازی کوچک پایین می‌آورد. انجام سریع یک واکنش در موقعیت آزمایشگاهی به شرایط ویژه‌ای مانند دما و فشار بالا نیاز دارد. لذا باید در یاخته که شرایط محیطی در آن کاملا ثابت است و انجام چنین واکنشهایی بسیار کند است، مکانیسمی دقیق وجود داشته باشد. این عمل بوسیله آنزیمها صورت می‌گیرد.کاتالیزورها در واکنشها بدون تغییر می‌مانند، ولی آنزیمها مانند سایر پروتئین‌ها تحت شرایط مختلف پایدار نمی‌مانند. این مواد در اثر حرارت بالا و اسیدها و قلیاها تغییر می‌کنند. کاتالیزورها تاثیری در تعادل واکنش برگشت پذیر ندارند، بلکه فقط سرعت واکنش را زدیاد می‌کنند تا به تعادل برسند. آنزیم‌ها با کاهش انرژی فعال سازی (activation) سرعت واکنش شیمیایی را افزایش می‌دهند.

آنزیمها مولکولهای پروتئینی هستند که دارای یک یا چند محل نفوذ سطحی (جایگاههای فعال) هستند که سوبسترا یعنی ماده‌ای که آنزیم بر آن اثر می‌کند، به این نواحی متصل می‌شود. تحت تاثیر آنزیمها ، سوبسترا تغییر می‌کند و به یک یا تعدادی محصول تبدیل می‌شود.

تاریخچه

کشف آنزیمها در واقع به پژوهشهای وسیع پاپن و پرسوز وابسته بود. آنان در سال 1833 موفق شدند از جو سبز شده ترکیبی را به نام مالت کشف کنند که نشاسته را به قند مبدل می‌ساخت و این ترکیب را دیاستاز نامیدند که امروزه به نام آنزیم آمیلاز معروف است. چند سال بعد شوان برای نخستین بار آنزیم پپسین را که موجب گوارش گوشت می‌شد، کشف کرد و همین طور ادامه پیدا کرد اما وکونه نخستین کسی بود که آنزیم را بجای دیاستاز بکار برد.

سیر تحولی و رشد

بیشتر تاریخ بیوشیمی ، تاریخ تحقیق آنزیمی است. کاتالیز بیولوژیکی برای اولین بار در اواخر قرن 18 طی مطالعات انجام شده بر روی هضم گوشت توسط ترشحات معده انجام شد. بعد بوسیله تبدیل نشاسته به قندهای ساده توسط بزاق ادامه یافت. « لویی پاستور » گفت که تخمیر قند به الکل توسط مخمر بوسیله خمیر مایه کاتالیز می‌شود.

بعد از پاستور ، « ادوارد بوخنر » ثابت کرد که تخمیر توسط مولکولهایی تسریع می‌گردد که بعد از جدا شدن از سلولها ، همچنان فعالیت خود را ادامه می‌دهند. « فردریک کوهن » این مولکولها را "آنزیم" نامید.

جداسازی و کریستالیزه کردن آنزیم « اوره آز » در سال 1926 توسط « جیمز سامند » منجر به رفع موانع در مطالعات اولیه آنزیم شناسی گردید.

ساختار آنزیمها

آنزیمها ماهیتی پروتئینی دارند و ساختار بعضی ساده یعنی از یک زنجیره پلی پپتیدی ساخته شده‌اند و بعضی الیگومر هستند. ساختار بعضی از آنزیمها منحصرا از واحدهای اسید آمینه تشکیل یافته اما برخی دیگر برای فعالیت خود نیاز به ترکیبات غیر پروتئینی دارند که به نام گروه پروستتیک معروف است و این گروه می‌تواند یک فلز یا یک کو آنزیم باشد و با آنزیم اتصال محکمی را برقرار می‌کنند. بخش پروتئینی آنزیم (بدون گروه پروستتیک) آپوآنزیم نام دارد و مجموع آنزیم فعال از نظر کاتالیزوری و کوفاکتور مربوطه هولوآنزیم نام دارد.

طبقه بندی آنزیمها

آنزیمها را از نظر فعالیت کاتالیزی به شش گروه اصلی تقسیم می‌کنند.

اکسید و ردوکتازها :

واکنشهای اکسید و احیا (اکسایش – کاهش) را کاتالیز می‌کند (دهیدروژناز).

ترانسفرازها : انتقال عوامل ویژه‌ای مانند آمین ، فسفات و غیره را از مولکولی به مولکول دیگر به عهده دارند و مانند آمینو ترانسفرازها که در انتقال گروه آمین فعال هستند.

هیدرولازها : واکنشهای آبکانتی را کاتالیز می‌کنند. مانند پپتیدازها که موجب شکسته شدن پیوند پپتیدی می‌شوند.

لیازها : موجب برداشت گروه ویژه‌ای از مولکول می‌شوند. مانند دکربوکسیلازها که برداشت دی‌اکسید کربن را برعهده دارند.

ایزومرازها : واکنشهای تشکیل ایزومری را کاتالیز می‌کنند. مانند راسه ماز که از L- آلانین ترکیب ایزومریD- آلانین را می‌سازد.

لیگازها : آنزیمهایی هستند که باعث اتصال دو مولکول به یکدیگر و ایجاد پیوند کووالانسی بین آنها می‌شوند. مانند استیل کوآنزیم A سنتتاز که موجب سنتز استیل کوآنزیم A می‌گردد.

مقاله درباره: آنزیم کاتالاز

لینک دانلود و خرید پایین توضیحات

فرمت فایل word  و قابل ویرایش و پرینت

تعداد صفحات: 2

به نام خدا

آنزیم کاتالاز

پراکسی زوم ها اندامکهای کوچکی هستند که در سال 1965 شناسایی شدند . به لیزوزوم ها بسیار شبیه هستند و قطری حدود نیم میکرو متر دارند . پر ااکسی زوم ها دارای آنزیم های اکسید کننده هستند و بسیاری از اسید های چرب و اسید های آمینه را تجزیه می کنند . در نتیجه واکنشهای اکسایشی٬ اب اکسیژنه ایجاد می شودکه خود قادر به اکسید کردن بسیاری از مواد دیگر است . پراکسی زوم ها حاوی آنزیم کاتالاز نیز هستند که اب اکسیژنه را به اب و اکسیژن تبدیل می کند . عمل این انزیم حیاتی است ٬ زیرا اب اکسیژ نه در غلظت بالا برای سلول خطر ناک است . واکنشهای اکسایشی مواد در سلولهای کبد و کلیه که مراکز سم زدایی بدن هستند ٬ اهمیت خاصی دارند . اکثر مواد سمی نظیر ا لکل و دارو های مختلف از جریان خون وارد این دو. عضو شده و توسط انزیم های موجود در سلولهای انها اکسیده و خنثی می شوند .

باکتریها هم به هنگام متابولیسم طبیعی و هم در مواجهه با شرایط بیرونی، در معرض H2O2 قرار می‌گیرند. این ماده یک اکسیدکننده قوی است و بطور مستقیم یا غیرمستقیم باعث صدمه‌زدن به ماکروملکولهای سلول می‌گردد. کاتالاز با تجزیه H2O2 دفاع در مقابل آن را به عهده دارد. هدف از این مطالعه، تخلیص و بررسی خواص کینتیکی این آنزیم در دو باکتری گرم منفی سالمونلاتیفی موریوم و پاراکوکوس دنیتریفیکانس می‌باشد. کاتالاز سالمونلا دارای باندهای 404 نانومتر در ناحیه گاما و 540، 586 و 629 نانومتر در ناحیه آلفا می‌باشد. کاتالاز پاراکوکوس دارای باند 410 نانومتر در ناحیه گاما و 544 و 626 نانومتر در ناحیه آلفا می‌باشد. نحوه فالیت آنزیم خالص شده از سالمونلاتیفی مانند سه مرحله‌ایی بودن تغییر کاهش جذب ، H2O2، پروفیل pH در غلظت‌های مختلف و اثر غلظت بالای آب اکسیژنه، نشان داد که در این نمونه احتمالا دو نوع کاتالاز وجود دارد. یک آنزیم فقط فعالیت کاتالازی دارد و دارای فعالیت ماکزیمم در pH 7، Km 34/5mM، k 97 x 10 -3 sec -1 و kcat 940 lit/min می‌باشد. آنزیم دیگر علاوه بر فعالیت کاتالازی، دارای فعالیت پراکسیدازی روی دیانیزدین می‌باشد. فعالیت کاتالازی دارای فعالیت ماکزیمم در pH 6، km 2/2 mM، k 101 x 10 -3 sec -1 و lit/min kcat 130 می‌باشد. فعالیت پراکسیدازی دارای فعالیت ماکزیمم در pH بین 4/5 و 5 و Km 1/3 mM برای دیانیزیدین می‌باشد. کاتالاز - پراکسیداز برخلاف کاتالاز توسط اتانل ˆ کلروفرم و غلظت 20 mM آب اکسیژننه غیرفعال می‌گردد. فعالیت کاتالاز هفت برابر فعالیت کاتالاز - پراکسیداز می‌باشد. آنزیمم خالص شده از پاراکوکوس فقط فعالیت کاتالازی دارد. دارای فعالیت ماکزیمم در pH 7، km 7mM، k 1/82 x 10 -3 sec -1 و kcat 205lit/min می‌باشد

برگرفته از پایگاه های علمی پزوهشگاهی اطلاعات و مدارک علمی ایران