تحقیق در مورد بیوشیمی 7 ص

لینک دانلود و خرید پایین توضیحات

دسته بندی : وورد

نوع فایل :  .doc ( قابل ویرایش و آماده پرینت )

تعداد صفحه : 6 صفحه

 قسمتی از متن .doc : 

واحد گرگان

عنوان:

بیوشیمی

استاد:

آقای مهندس میلانی

دانشجو:

مسعود میرزایی

بهار 87

مولکولهایی که توسط سلولهای زنده ساخته می شوند اغلب مولکول های درشتی هستند که به علت ایفای نقش

بیولوژیکی به آنها بیو پلیمر می گویند مانند: پروتئینها.

پروتئینها بیو پلیمرهایی هستند که واحد سازنده ی مولکول آنها اسیدهای آمینه است. از نظر شیمیایی اسیدهای آمینه

ترکیبات آلی هستند که در ساختمان آنها حداقل یک عامل کربوکسیل و یک عامل آمین وجود دارد. اگرعامل آمین و

کربوکسیل بر روی اولین کربن مولکول قرار گرفته باشند، آنها را آلفا آمینو اسید می گویند. از هیدرولیز پروتئینهای

بدن حدود 21 اسید آمینه مختلف به دست می آید که همه از نوع آلفا هستند.

یونیزاسیون اسیدهای آمینه:

هر ماده ای که یونیزه شود و پروتون ( H ) آزاد کند، اسید است و اگر پروتون بگیرد، باز است. در مایعات بدن عامل

کربوکسیل اسیدهای آمینه با از دادن پروتون به صورت یون ( -Coo ) و عامل آمین آنها با گرفتن پروتون به صورت

یون ( -NH ) در می آیند.

در مجاورت اسیدهای قوی فرم دو یونی اسید آمینه به هم می خورد و با جذب پروتون بار مثبت به خود می گیرد

( کاتیون می شود) ولی در مجاورت بازهای قوی با دادن پروتون بار منفی به خود می گیرد (آنیون می شود). پس

اسیدهای آمینه در PHهای بالا بار منفی و در PH های پایین بار مثبت دارند و در هر کدام از این دو حالت اگر در

مدار الکتریکی قرار گیرند بر حسب باری که دارند به طرف یکی از قطبها کشیده می شوند. هراسید آمینه فقط در PH

معینی به یک اندازه بار مثبت و بار منفی دارد و در مجموع از نظر الکتریکی خنثی است که به آن PH ایزو الکتریک

می گویند. اسیدهای آمینه در PH ایزوالکتریک به سمت هیچیک از قطبهای الکتریکی کشیده نمیشوند و دارای کمترین

درجه ی حلالیت هستند.

ایزومری در اسیدهای آمینه:

به استثنای گلسسین، تمام اسیدهای آمینه حداقل یک کربن نا قرینه در ساختمان خود دارند و بر نور پلاریزه اثر

می گذارند. اسید آمینه هایی که نور پلاریزه را به راست منحرف می کنند با علامت (+) و آنهای که نور پلاریزه را به

چپ منحرف می کنند با علامت ( - ) مشخص می شوند.

اسیدهای آمینه ضروری:

اسید آمینه هایی که بدن قادر به ساختن آنها نیست و لازم است از طریق رژیم غذایی وارد بدن شوند، 9 عدد هستند که

به آنها اسید آمینه های ضروری می گویند. اسید آمینه هایی که به وسیله بدن ساخته می شوند و لازم نیست که حتما از

طریق مواد غذایی به بدن برسند 11 عدد هستند که به آنها اسید آمینه های ضروری می گویند.

در میان اسیدهای آمینه آرژنین و هیستیدین در دوران کودکی از اسید آمینه های ضروری به شمارمی روند ولی بعد از

سن بلوغ در بدن ساخته می شوند.

پروتئین ها:

نام پروتئین از کلمه یونانی ( proteios ) به معنی مهمترین گرفته شده است. در واقع پروتئینها مهمترین دسته از مواد

بیوشیمیایی بدن جانداران هستند. پروتئینها از اتصال اسیدهای آمینه به وسیله پیوند پپتیدی به یکدیگر تشکیل می شوند.

پیوند پپتیدی از اتصال گروه کربوکسیل یک اسد آمینه با گروه اسید آمینه دیگر به وجود می آید. اگر دو اسید آمینه با

یکدیگر پیوند پپتیدی تشکیل دهند ترکیب به دست آمده را دی پپتید و چنانچه تعداد اسیدهای آمینه از 2 تا 10 عدد باشد

ترکیب حاصل را الیگوپپتید می نامند و اگر تعداد اسیدها از 10 تا 50 باشد ترکیب را پلی پپتید می گویند. ترکیباتی که

تعداد اسید آمینه های آن از 50 بیشتر و وزن مولکولی آنها از 5000 تجاوز کند اصطلاحا پروتئین نامیده می شوند.

در تشکیل پیوندهای پپتیدی ریشه ( R ) اسیدهای آمینه دخالت ندارد و فقط کربن و عوامل کربوکسیل و آمین از

اسیدهای آمینه شرکت می کنند و این باعث می شود که تمام پروتئینها استخوان بندی مشابهی داشته باشند که به آن

( Backbone ) می گویند.هر زنجیر پپتیدی شامل یک عامل آلفا- آمین آزاد ( NH -) و یک عامل آلفا- کربوکسیل

آزاد ( CooH- ) است که متعلق به اولین و آخرین اسید آمینه های زنجیر هستند.

ساختمان پروتئین ها:

اختلاف پروتئینها با یکدیگر در تعداد اسیدهای آمینه، نوع اسیدهای آمینه و ترتیب قرار گرفتن آنها در ساختمان

پروتئینی است. تعداد اسیدهای آمینه و ترتیب قرارگرفتن آنها برای هرپروتئین ثابت ومخصوص است. همین مشخصات

سبب می شود که هر پروتئین ساختمان فضایی خاصی داشته و به صورت یکی از جهار نوع ساختمان زیر باشد.

ساختمان اول: به هم پیوستن اسیدهای آمینه و تشکیل زنجیره ی پلی پپتیدی را ساختمان اول پروتئین می نامند. مانند

انسولین که هورمون تنظیم کننده قند خون است و از دو زنجیره ی پلی پپتیدی B و A ساخته شده است. زنجیره ی A

از اتصا ل 21 اسید آمینه و زنجیره ی B از اتصا ل 30 اسید آمینه تشکیل یافته است. این دو زنجیره به وسیله دو پیوند

دی سولفید (-S-S- ) به یکدیگر متصل هستند.

ساختمان دوم: در ساختمان دوم، زنجیره ی پلی پپتیدی حول یک محور فرضی چرخش نموده و ساختمان فضایی

مارپیچ ( Helix ) پیدا می کند. پیوندهای هیدروژنی که بین عامل - C – از یک پیوند پپتیدی و - N – از پیوند پپتیدی

دیگر تشکیل می شوند سبب ایجاد و استحکام ساختمان دوم می گردند. کلاژن که ترکیب اصلی بافت پیوندی است و در

پوست، تاندونها، مفاصل و قرینه چشم یافت می شود دارای ساختمان دوم است.

ساختمان سوم: طویل شدن زنجیر پپتیدی و وجود اسید آمینه پرولین سبب خمیدگیهایی در زنجیر می شود که در

مجموع پروتئین ساختمان کروی ( گلبولر) به خود می گیرد. خمیدگی در قسمتهای مختلف یک زنجیر سبب نزدیک

شدن گروههای جانبی ( R ) و تشکیل پیوندهای ضعیف یونی، هیدروژنی، هیدروفوبی و پیوند کووالانت دی سولفید

می شود و به ساختمان سوم پروتئین پایداری بیشتر می دهد. میوگلوبین که پروتئین رنگی با حلقه هم Heme است و

انتقال اکسیژن در عضلات پستانداران را بر عهده دارد از یک زنجیره پپتیدی با ساختمان سوم تشکیل یافته است.

ساختمان چهارم: هنگامی که دو یا چند زنجیره ی پلی پپتیدی با ساختمان سوم ( گلبولر) به یکدیگر متصل شوند

مولکول پروتئین ساختمان فضایی نوینی به خود می گیرد که به آن ساختمان چهارم پروتئین می گویند. مانند هموگلوبین

که از چهار زنجیره ی پلی پپتیدی تشکیل یافته است.

طبقه بندی پروتئین ها:

پروتئینهای ساده: پروتئینهای ساده از زنجیره های پلی پپتیدی تشکیل یافته اند و از هیدرولیز آنها ( به وسیله اسیدها و

آنزیم ها ) فقط انواع اسیدهای آمینه حاصل می شود و به چند دسته زیر تقسیم می شود:

1- آلبومین ها: محلول در آب هستند، نسبت به سایر پروتئین ها سبک ترند. از مهمترین آنها می توان آلبومین سرم،

لاکتوآلبومین ( آلبومین شیر) و اواآلبومین ( آلبومین تخم مرغ ) را نام برد. آلبومین سرم در کبد سنتز می شود. انتقال

مواد بیو شیمیایی مخصوصا اسیدهای چرب را در خون به عهده دارد.

تحقیق در مورد بیوشیمی ذرت 66 ص

لینک دانلود و خرید پایین توضیحات

دسته بندی : وورد

نوع فایل :  .doc ( قابل ویرایش و آماده پرینت )

تعداد صفحه : 66 صفحه

 قسمتی از متن .doc : 

مقدمه

در جهان پیچیده امروز پایایی و دوام ملت‌ها منوط به تحقیقات اساسی در کلیه زمینه‌های کشاورزی، صنعت و ... است. تحقیقات ضامن خودکفایی و استقلال کشور است. رونق کشاورزی یک بعد توسعه است که ما در رسیدن به خودکفایی و در نهایت به استقلال اقتصادی که ضامن استقلال سیاسی است، کمک زیادی می‌کند. تحقق این اهداف مقدس و بی‌نیازی از واردات مواد غذایی اهمیت ویژه‌ای دارد و ما ناچاریم به این سلاح، مسلح شویم. زیرا امروز سلاح مواد غذایی بزرگترین اهرم قدرت است که و کشورهای پیشرفته و صنعتی علیه یکدیگر و علیه کشورهای جهان سوم بکار می‌گیرند.

برای خودکفایی در زمینه کشاورزی، علاوه بر افزایش سطح کشت و افزایش عملکرد در واحد سطح، بایستی استفاده از واریته‌هایی را که دارای ارزش غذایی بالایی (بدون تاثیر بر عملکرد) هستند، نیز مهم دانست. عدم کنترل جمعیت و رشد روزافزون آن در جهان و تامین نیازهای غذایی بشر بیشتر از هر چیز ذهن انسان را به خود مشغول کرده است. لذا توجه به بهبود کیفیت و کمیت امری الزامی است.

جمعیت دنیا در حال حاضر متجاوز از 6 میلیارد نفر می‌باشد که کمبود غذا، قحطی و گرسنگی دامنگیر بیش از 700 میلیون نفر بوده و بالغ بر 3 میلیارد نفر دارای سوء تغذیه وجود دارند. علیرغم پیشرفت‌های قابل توجه در علوم، بدلیل کمبود مواد غذایی اکنون بیش از 5/1 میلیارد نفر به سوء تغذیه و بیماری‌های ناشی از آن مبتلا هستند.

طبق آمار سازمان برنامه و بودجه، طی 25 سال آینده، جمعیت ایران به دو برابر خواهد رسید. تامین غذای این جمعیت به عهده بخش کشاورزی می‌باشد. می‌بایست با برنامه‌ریزی صحیح، کنترل جمعیت، تهیه نظام کشت و بهره‌برداری درست از منابع تولید و نیروی انسانی، ماشین‌آلات، آب و خاک، بهره‌برداری از علوم ژنتیک و اصلاح نباتات، تولید ارقام مقاوم و واریته‌های پرمحصول و دارای کیفیت مناسب در این امر مهم کوشا بود. کارشناسان و محققان با ایجاد تغییرات ژنتیکی در گیاهان زراع سعی دارند که هرچه بیشتر بر میزان تولید افزوده و کیفیت محصولات را نیز بهبود بخشید.

متاسفانه کشور ما یکی از بزرگترین واردکنندگان مواد غذایی است و بخش مهمی از واردات را فرآورده های دامی تشکیل می‌دهد. از جمله راه‌های تامین پروتئین حیوانی در داخل کشور، افزایش تولید گوشت طیور است. برای تهیه خوراک دام و طیور از مواد غذایی مختلفی استفاده می‌گردد، که بیشترین آن ذرت می‌باشد و بیشترین رقم واردات بعد از گندم را به خود اختصاص داده است. ذرات از نظر مواد غذایی قابل هضم و انرژی، در میانه غلات در درجه اول اهمیت قرار گرفته است، اما کیفیت پروتئین آن پایین است.

در ذرت معمولی میزان دو اسید آمینه ضروری لیزین و تریپتوفان پایین است. اگر ذرت اساس تغذیه باشد، می‌بایست این کمبود را به هنگام تغذیه طیور و انسان با افزودن مواد دارنده این اسیدآمینه‌ها برطرف نمود. با کشف ذرت، اوپک ـ 2 توسط مرتز و همکاران در سال 1964 امیدواری‌هایی برای بهبود کیفیت پروتئین ذرت بوجود آمد، ولی عملکرد ذرت اوپک ـ 2 معمولاً کمتر از ذرت نرمال می‌باشد. اصلاح‌گران به دنبال راه‌هایی هستند که علاوه بر واردکردن ژن اوپک ـ 2، عملکرد را به سطح ذرت نرمال برسانند.

اصلاح برای کیفیت پروتئین ذرت

مقدمه

ذرت بطور متوسط در 8/128 میلیون هکتار از اراضی سراسر جهان در سال‌های 87-1985 کشت می‌شد که 3/80 میلیون هکتار یا 62% آن در کشورهای در حال توسعه بوده است. (فائو، 1988) کل تولید ذرت بر اساس متوسط سال‌های 87-1985، 9/477 میلیون تن بوده است و 7/176 میلیون تن آن مربوط به کشورهای در حال توسعه است. در کشورهای توسعه یافته، 78% از ذرت تولیدی برای تغذیه دام استفاده می‌شود و فقط 6% به عنوان غذا، در حالی که در کشورهای کمترتوسعه یافته، 50% به عنوان علوفه و 40% به عنوان غذا مصرف می‌شود، باقی‌مانده برای اشکال صنعتی یا تولید بذر استفاده می‌شود.

گرچه در ابتدا ذرت به عنوان یک منبع فراهم آورنده کالری مورد توجه بوده است. مجموع پروتئین آن نیز قابل توجه است. در سال‌های 87-1985 ذرت تقریباً 43 میلیون تن پروتئین عرصه کرده است (با فرض محتوای پروتئین 9%) که می‌تواند با 39 میلیون تن پروتئین حاصل از سویا (با محتوای پروتئین 38%) مقایسه شود.

الف) مقدار پروتئین ذرت

حیوانات تک‌معده‌ای و انسان قادر به سنتز اسیدهای آمینه ضروری نیستند، لذا لازم است مقادیر کافی از این اسیدها برای سنتز پروتئین فراهم شود. ارزش بیولوژیکی پروتئین ذرت معمولی برای حیوانات تک‌معده‌ای و انسان محدود است، زیرا ترکیب آمینواسیدهای آن نامناسب است. آمینواسیدها تا زمان بروز محدودیت یکی از آنها، در ذرت پروتئین بکار برده می‌شوند. (میستر، 1965) برای انسان لیزین، اولین آمینواسید محدودکننده در ذرت است. (کیس و همکاران، 1965، برسانی و همکاران، 1968، اگوم، 1974) و دومی تریپتوفان است. (برسانی، 1975) در حالی که برای خوک تریپتوفان در درجه اول و لیزین در درجه دوم قرار دارد (بیکر و همکاران، 1965). کیفیت پروتئین در غلات توسط نشریات مختلفی دسته‌بندی شده است و اخیراً توسط (برایت و شوری، 1983 و اولسن و فری، 1987) بازنگری شده است.

ب) ذرت با پروتئین بالا

فایل کارآموزی، کارشناسی ناپیوسته علوم آزمایشگاهی بیوشیمی و سم شناسی .

گزارش کارآموزی

کارشناسی ناپیوسته علوم آزمایشگاهی

گروه دامپزشکی

مکان کارآموزی :

آزمایشگاه بیوشیمی و سم شناسی دانشگاه شبستر

واحد کارآموزی

بیوشیمی و سم

فرمت فایل:ورد

تعداد صفحات:56

       عناوین        فهرست صفحه

فصل اول : تکنیکهای انگل

1-         تکنیک و فرآوری دستگاه نماتودهای دستگاه گوارشی نشخوار کنندگان        1

2-         طرز شفاف سازی نماتودها           3

3-         نحوه تمیز کردن لامهای تازه و مستعمل     5

4-         نحوه مطالعه کرمهای پهن 6

5-         نحوه تهیه چسب گلیسیرین و ژلاتین        8         

6-         نحوه تهیه لاکتوفنول ( محلول شفاف کننده نماتودها )       8

7-         نحوه تهیه محلول تیو سولفات سدیم        8

8-         نحوه تهیه محلول لوگل    8

9-         نحوه تهیه الکل – گلیسیرین        8

10-مقدمه ای بر کنه های سخت و نرم      9

11- تفاوت ساختار بدنی کنه های سخت با کنه های نرم     10

12- سیر تکاملی کنه ها 10

13- تشخیص کنه های نرم و سخت از هم 11

14- نحوه مطالعه کنه ها در زیر لوپ         12

فصل دوم : قارچ شناسی

1-         ویژگیهای قارچ شناسی    13

2-         طبقه بندی قارچها           13

3-         ساختمان قارچ    13

4-         موارد مورد استفاده در تشخیص قارچها   15

5-         انواع تولید مثل قارچها   16       

6-         آزمایشگاه قارچ شناسی   17

7-         نحوه نمونه برداری قارچها           17

8-         نحوه کشت بر روی لام ( Slidcultuer )      18

9-         رعایت اصول استانداردهای آزمایشگاه قارچ شناسی          20

10 – انواع محیط کشت قارچی     21

فایل کارآموزی، کارشناسی ناپیوسته علوم آزمایشگاهی بیوشیمی و سم شناسی .

گزارش کارآموزی

کارشناسی ناپیوسته علوم آزمایشگاهی

گروه دامپزشکی

مکان کارآموزی :

آزمایشگاه بیوشیمی و سم شناسی دانشگاه شبستر

واحد کارآموزی

بیوشیمی و سم

فرمت فایل:ورد

تعداد صفحات:56

       عناوین        فهرست صفحه

فصل اول : تکنیکهای انگل

1-         تکنیک و فرآوری دستگاه نماتودهای دستگاه گوارشی نشخوار کنندگان        1

2-         طرز شفاف سازی نماتودها           3

3-         نحوه تمیز کردن لامهای تازه و مستعمل     5

4-         نحوه مطالعه کرمهای پهن 6

5-         نحوه تهیه چسب گلیسیرین و ژلاتین        8         

6-         نحوه تهیه لاکتوفنول ( محلول شفاف کننده نماتودها )       8

7-         نحوه تهیه محلول تیو سولفات سدیم        8

8-         نحوه تهیه محلول لوگل    8

9-         نحوه تهیه الکل – گلیسیرین        8

10-مقدمه ای بر کنه های سخت و نرم      9

11- تفاوت ساختار بدنی کنه های سخت با کنه های نرم     10

12- سیر تکاملی کنه ها 10

13- تشخیص کنه های نرم و سخت از هم 11

14- نحوه مطالعه کنه ها در زیر لوپ         12

فصل دوم : قارچ شناسی

1-         ویژگیهای قارچ شناسی    13

2-         طبقه بندی قارچها           13

3-         ساختمان قارچ    13

4-         موارد مورد استفاده در تشخیص قارچها   15

5-         انواع تولید مثل قارچها   16       

6-         آزمایشگاه قارچ شناسی   17

7-         نحوه نمونه برداری قارچها           17

8-         نحوه کشت بر روی لام ( Slidcultuer )      18

9-         رعایت اصول استانداردهای آزمایشگاه قارچ شناسی          20

10 – انواع محیط کشت قارچی     21

کارآموزی دامپزشکی بیوشیمی و سم

کارآموزی دامپزشکی بیوشیمی و سم

فرمت فایل: ورد

تعداد صفحات:8

فهرست

عنوان    صفحه

اندازه گیری چربی شیر   1

تست الکل         3

اندازه گیری اسیدیته شیر برحسب دورنیک D      4

اندازه گیری پروتئین شیر با استفاده از فرمالین   5

تشخیص آب اضافی موجود در شیر          7

معرف بیال        8

فهلینگ A          8

فهلینگ B          8

بندیک کیفی      8

معرف بیوره       8

قند گالاکتوز      8

قند مالتوز         8

سرم فیزیولوژی 8

تهیه ساولون      9

معرف بارفورد    9

محلول لوگل یا یدیدوره  9

کالیبره کردن pH متر      9

تست TLC          9